Interakcja immunoglobulin z liposomami.

Liposomy zastosowano jako cele modelowe do testowania wpływu immunoglobulin na biomembranach. Immunoglobuliny agregowane cieplnie (Ig) przekroczyły natywne immunoglobuliny pod względem zdolności do uwalniania anionów i glukozy z modelowych liposomów (cholesterol-dicetylofosforan-cholesterol lub lecytyna-stearyloamina-cholesterol w stosunkach molowych 7: 2: 1). Ta interakcja nie była zależna od obecności cholesterolu w błonie. Łagodna agregacja cieplna (10 min w 61,5 ° C) zwiększyła aktywność przepuszczającą błonę pewnych Ig. Aktywność różniła się między klasami i podklasami: IgG1> połączone IgG> IgG4> IgA1> IgG3. IgG2, IgA2 i IgM były obojętne. Fragmenty Fc IgG były tak samo aktywne jak IgG1, podczas gdy fragmenty Fab były nieaktywne. Przedłużenie agregacji do 60 minut zniszczyło aktywność Ig. Aktywność błon nie może być indukowana w cząsteczkach innych niż Ig (takich jak albumina surowicy bydlęcej) o 10 lub 60 min agregacji ciepła. Wirowanie gradientu gęstości cząsteczek IgG1 wykazało, że aktywność zaburzająca błonę była powiązana z agregatami 15-20-s. Chromatografia Sepharose 4B wykazała preferencyjne oddziaływanie między błonami kationowymi i agregowaną Ig, podczas gdy membrany anionowe oddziaływały nieselektywnie zarówno z natywnym, jak i agregowanym Ig przez oddziaływania podobne do soli. Jednym z wyjaśnień tych danych jest to, że agregacja ciepła indukuje zmianę konformacji w regionach Fc pewnych Ig, umożliwiając im interakcję z liposomami, przypuszczalnie przez wzmocnienie ich hydrofobowych asocjacji z fosfolipidami błonowymi.
[przypisy: uzupełnij równania reakcji spalania niecałkowitego metanolu, heparegen opinie, co zrobić jak ugryzie osa ]